Moleculaire 'pendule' verklaart razendsnelle waterstofproductie in enzymen

Enzymen die waterstof maken

In de natuur zitten micro-organismen die op een opvallend efficiënte manier waterstofgas (H2) kunnen produceren. Ze gebruiken daarvoor enzymen die hydrogenases heten. Deze biokatalysatoren combineren elektronen met protonen - positief geladen waterstofdeeltjes die in elke cel ruim voorhanden zijn - tot waterstofgas. Sommige hydrogenases zijn zo snel dat één enzym bijna 10.000 protonen per seconde kan vastleggen en verwerken. Hoe ze dat precies doen, was tot nu toe niet goed bekend.

Zink legt de zwakke plek bloot

Onderzoekers van de Ruhr-Universität Bochum in Duitsland, onder leiding van Jifu Duan en professor Thomas Happe, kwamen de werking van deze enzymen op het spoor via een omweg: het metaal zink. Zink is nodig in veel biokatalysatoren, maar kan het enzym ook juist verstoren. Met kristalstructuren zagen de onderzoekers dat zink op meerdere plekken aan het enzym kan vasthechten, maar dat het enzym alleen echt geremd raakt wanneer zink op één heel specifieke plaats bindt - vlak naast de route waarlangs protonen het enzym binnenkomen. Die ontdekking bracht het team op het spoor van het onderliggende mechanisme.

Een wipwap van aminozuren

Het team ontdekte dat twee aminozuren, zogeheten histidines, aan de oppervlakte van het enzym verantwoordelijk zijn voor het transport van protonen. Toen de onderzoekers één van de twee histidines vervingen door een ander aminozuur, bleef het enzym goed werken maar werd het ongevoelig voor zink. Vervingen ze de andere histidine, dan vertraagde de waterstofproductie drastisch. Met een combinatie van technieken - röntgenkristallografie, waterstofproductietests, elektrochemie en computersimulaties - toonden de onderzoekers aan dat één van de histidines zich gedraagt als een soort pendule. Aan de buitenkant van het enzym pikt dit aminozuur een proton op van de andere histidine. Vervolgens zwaait het naar binnen en geeft het de proton door aan het al bekende transportkanaal in het enzym. De pendule draait om een vast draaipunt, gevormd door nog een ander aminozuur dat de onderzoekers pas bij nauwkeurige analyse van de kristalstructuren opmerkten.

Belang voor groene waterstof en evolutie

Het pendulemechanisme komt niet in alle hydrogenases voor. Het blijkt specifiek aanwezig in een groep die bekendstaat als Groep A - precies de groep die de hoogste productiesnelheden haalt en daardoor interessant is voor biotechnologische toepassingen. Volgens de onderzoekers wijst dat erop dat deze twee histidines in de evolutie hebben bijgedragen aan de specialisatie van deze enzymen tot bijzonder efficiënte waterstofmakers. De bevindingen, gepubliceerd op 17 oktober 2026 in het Journal of the American Chemical Society, zijn relevant voor twee dingen. Ten eerste voor fundamenteel begrip van de waterstofstofwisseling in micro-organismen, die in veel ecosystemen een belangrijke rol speelt. Ten tweede voor de zoektocht naar biologische methodes om waterstof te produceren als schone energiedrager. Als wetenschappers het pendulemechanisme kunnen overplanten naar andere enzymen, zou dat de weg kunnen openen voor efficiëntere, op enzymen gebaseerde productie van groene waterstof - een mogelijk alternatief voor de huidige elektrolysetechnologie.