Myoglobine: het eiwit dat spieren van zuurstof voorziet – en nu ook de toekomst van ons voedsel meebepaalt
Myoglobine is een klein eiwit dat in de spiercellen van mens en dier zit, waar het als een soort minuscuul zuurstoftankje fungeert. Vergelijk het met een campinggasfles naast een grote gasleiding: het lichaam vervoert zuurstof via het bloed met hemoglobine (de leiding), maar in de spier zelf slaat myoglobine een kleine, direct beschikbare voorraad zuurstof op (de gasfles). Zodra een spiercel hard aan het werk is en zuurstof nodig heeft, geeft myoglobine die meteen af, zonder te hoeven wachten tot er vers bloed langskomt.
Het eiwit is ook de reden dat rood vlees rood is en kip relatief bleek. Hoe meer myoglobine in het weefsel, hoe dieper de kleur. Walvissen en zeehonden hebben spieren die tot tien keer meer myoglobine bevatten dan die van mensen, wat verklaart waarom deze dieren minutenlang onder water kunnen blijven. Diezelfde eigenschap maakt myoglobine tegenwoordig interessant voor heel andere toepassingen dan alleen biologie: van medische sneltests tot de kweekvleesindustrie, die zoekt naar manieren om plantaardig en gekweekt vlees er, en te smaken, als 'echt' te laten voelen.
Wat is het precies?
Myoglobine is een relatief klein eiwit, opgebouwd uit ongeveer 150 aminozuren die samen een compacte bal vormen. In het hart van dat eiwit zit een zogeheten heemgroep: een ringvormige structuur met een ijzeratoom in het midden. Dat ijzeratoom is de plek waar een zuurstofmolecuul zich tijdelijk aan kan binden, ongeveer zoals een magneet een spijker vasthoudt totdat er iets anders nodig is.
Het bijzondere aan myoglobine is dat het zuurstof sterker vasthoudt dan hemoglobine, het verwante eiwit in rode bloedcellen. Dat verschil in bindingskracht is functioneel: hemoglobine moet zuurstof juist makkelijk kunnen loslaten zodra het in de weefsels aankomt, terwijl myoglobine pas zuurstof vrijgeeft wanneer de zuurstofspanning in de spier heel laag wordt, bijvoorbeeld tijdens intensieve inspanning. Zo ontstaat een soort aflever-estafette van long naar bloed naar spier.
Myoglobine heeft ook wetenschapshistorische betekenis. Het was het eerste eiwit waarvan onderzoekers de driedimensionale structuur volledig in kaart brachten, met behulp van röntgenkristallografie: een techniek waarbij je röntgenstralen door een kristal van het eiwit stuurt en uit het diffractiepatroon de positie van elk atoom herleidt. De Britse chemicus John Kendrew publiceerde deze structuur in 1958, wat hem in 1962 mede de Nobelprijs voor de Scheikunde opleverde. Die doorbraak legde de basis voor de hele discipline van structurele biologie, die tegenwoordig ook achter technieken als AlphaFold zit, de AI die eiwitstructuren voorspelt.
Wat wil men ermee bereiken?
Onderzoek naar myoglobine dient meerdere, uiteenlopende doelen. In de fundamentele biologie helpt het om te begrijpen hoe organismen zuurstoftransport en -opslag regelen, en waarom sommige dieren daar extreem goed in zijn. Die kennis voedt weer onderzoek naar menselijke aanpassing aan zuurstoftekort, bijvoorbeeld bij hoogteziekte of bij patiënten met hart- en vaatziekten.
In de geneeskunde wordt myoglobine al decennia gebruikt als biomarker: een meetbare stof in het bloed die iets zegt over wat er in het lichaam gebeurt. Bij spierschade of een hartinfarct komt myoglobine vrij in de bloedbaan, en een verhoogde waarde kan artsen vroeg waarschuwen. Tegenwoordig is troponine de gevoeligere en specifiekere marker voor hartinfarcten, maar myoglobinetests worden nog gebruikt omdat het eiwit sneller in het bloed verschijnt, wat in spoedsituaties tijd kan schelen.
De meest actuele drijfveer komt echter uit de voedseltechnologie. Bedrijven die plantaardig of gekweekt vlees ontwikkelen, willen dat hun product er niet alleen vlezig uitziet, maar ook zo smaakt en ruikt. Heemeiwitten zoals myoglobine spelen daarin een sleutelrol, omdat het ijzerhoudende heem verantwoordelijk is voor een deel van de karakteristieke 'vlezige' geur en smaak die vrijkomt bij het bakken van vlees. Het doel is dus niet langer alleen wetenschappelijk begrip, maar ook het namaken of produceren van dit eiwit buiten het dier om.
Voorbeelden uit de praktijk
Het bekendste voorbeeld is Impossible Foods, dat in 2016 zijn plantaardige burger lanceerde met sojaleghemoglobine, een heemeiwit dat qua werking sterk op myoglobine lijkt. Het bedrijf produceert dit eiwit niet door het uit soja te persen, maar door het DNA-recept ervoor in gistcellen te plaatsen die het via fermentatie op grote schaal aanmaken, dezelfde technologie die al decennia wordt gebruikt om bijvoorbeeld insuline te produceren.
Ook in de opkomende kweekvleessector, waarbij dierlijke spiercellen in een bioreactor worden opgekweekt tot eetbaar weefsel, is myoglobine een aandachtspunt. Bedrijven als het Nederlandse Mosa Meat en het Amerikaanse Upside Foods onderzoeken hoe ze de myoglobineconcentratie in gekweekt weefsel kunnen verhogen, omdat kweekvlees van nature vaak bleker en minder smaakvol oogt dan geslacht vlees.
Het Amerikaanse biotechbedrijf Motif FoodWorks werkt sinds de oprichting in 2019 specifiek aan dierloze heem- en myoglobine-achtige eiwitten voor de food-industrie, als alternatief voor Impossible Foods' aanpak.
Op medisch vlak wordt myoglobine al sinds de jaren tachtig gebruikt in sneltests voor de spoedeisende hulp, waarbij een bloedmonster binnen enkele minuten aangeeft of er sprake is van acute spierschade.
Daarnaast blijft myoglobine een populair modeleiwit in laboratoria wereldwijd voor het testen van nieuwe biosensoren: elektrochemische chips die via het ijzeratoom in het eiwit stoffen als stikstofmonoxide of waterstofperoxide kunnen detecteren, met potentiële toepassingen in milieumonitoring en diagnostiek.
Hoe ver is de techniek?
De basiswetenschap rond myoglobine is zeer volwassen; de structuur en werking zijn al meer dan zestig jaar in detail bekend en worden in vrijwel elk biologieboek behandeld. Onzeker is dit onderdeel dus niet.
De technologische toepassingen verschillen sterk in rijpheid. Het produceren van heemeiwitten via gistfermentatie, zoals Impossible Foods doet, is inmiddels bewezen technologie die op industriële schaal draait en in meerdere landen is goedgekeurd door voedselautoriteiten, waaronder de Amerikaanse FDA in 2018.
Het integreren van myoglobine in gekweekt vlees staat aanzienlijk minder ver. De grootste horde is niet zozeer het aanmaken van het eiwit zelf, maar het betaalbaar en op schaal produceren van kweekvlees in het algemeen: de kosten per kilo liggen nog altijd (ruim) boven die van conventioneel vlees, en grootschalige, winstgevende productie moet in de meeste landen nog van de grond komen. Toevoegingen zoals myoglobine worden vooral onderzocht om de acceptatie door consumenten te verbeteren zodra kweekvlees wel op schaal beschikbaar komt.
Voor medische toepassingen is myoglobine een gevestigde, maar geen groeiende technologie meer: het wordt eerder gedeeltelijk vervangen door gevoeligere biomarkers dan verder ontwikkeld.
Wie werken eraan?
Op het gebied van fundamenteel eiwitonderzoek zijn universiteiten wereldwijd betrokken, met een lange traditie bij Britse instellingen zoals de Universiteit van Cambridge, waar Kendrew zijn baanbrekende werk verrichtte, en het bijbehorende MRC Laboratory of Molecular Biology.
In de voedseltechnologie lopen de Amerikaanse bedrijven Impossible Foods en Motif FoodWorks voorop met heemeiwitten geproduceerd via precisiefermentatie. In de kweekvleessector zijn onder meer het Nederlandse Mosa Meat (opgericht na het werk van hoogleraar Mark Post aan de Universiteit Maastricht, die in 2013 's werelds eerste kweekvleesburger presenteerde), het Amerikaanse Upside Foods en het Israëlische Aleph Farms actief.
Regelgevend spelen voedselautoriteiten zoals de Amerikaanse FDA en de Europese EFSA een cruciale rol, omdat elk nieuw geproduceerd eiwit voor menselijke consumptie eerst een veiligheidsbeoordeling moet doorlopen voordat het op de markt mag komen.